Perbedaan Utama - Lembar Alpha Helix vs Beta Pleated
Heliks alfa dan lembaran lipit beta adalah dua struktur sekunder yang paling umum ditemukan dalam rantai polipeptida. Kedua komponen struktural ini adalah langkah utama pertama dalam proses melipat rantai polipeptida. Perbedaan utama antara Alpha Helix dan Beta Pleated Sheet adalah pada strukturnya; mereka memiliki dua bentuk berbeda untuk melakukan pekerjaan tertentu.
Apa itu Alpha Helix?
Alfa heliks adalah gulungan residu asam amino tangan kanan pada rantai polipeptida. Kisaran residu asam amino dapat bervariasi dari 4 hingga 40 residu. Ikatan hidrogen yang terbentuk antara oksigen dari gugus C = O pada kumparan atas dan hidrogen dari gugus NH pada kumparan bawah membantu menyatukan kumparan. Ikatan hidrogen terbentuk untuk setiap empat residu asam amino dalam rantai dengan cara di atas. Pola seragam ini memberikan fitur tertentu seperti ketebalan kumparan dan menentukan panjang setiap putaran penuh sepanjang sumbu heliks. Stabilitas struktur alfa heliks bergantung pada beberapa faktor.
O atom dengan warna merah, atom N dengan warna biru, dan ikatan hidrogen sebagai garis putus-putus hijau
Apa itu Beta Pleated Sheet?
Lembaran lipit beta, juga dikenal sebagai lembaran beta, dianggap sebagai bentuk kedua dari struktur sekunder dalam protein. Ini berisi untai beta yang dihubungkan secara lateral oleh minimal dua atau tiga ikatan hidrogen tulang punggung untuk membentuk lembaran lipit yang bengkok seperti yang ditunjukkan pada gambar. Untai beta adalah bentangan rantai polipeptida; panjangnya umumnya sama dengan 3 sampai 10 asam amino, termasuk tulang punggung dalam konfirmasi diperpanjang.
Fragmen lembar β antiparalel 4 untai dari struktur kristal enzim katalase.
a) menunjukkan ikatan hidrogen antiparalel (bertitik) antara peptida NH dan gugus CO pada untai yang berdekatan. Panah menunjukkan arah rantai, dan kontur kerapatan elektron menguraikan atom non-H. Atom O adalah bola merah, atom N berwarna biru, dan atom H dihilangkan untuk kesederhanaan; sidechain hanya ditampilkan ke atom C sidechain pertama (hijau)
b) Tampilan tepi dari dua untai β pusat
Dalam lembaran lipit beta, rantai polipeptida berjalan berdampingan. Itu mendapat nama "lembaran lipit" karena tampilan strukturnya yang seperti gelombang. Mereka dihubungkan bersama oleh ikatan hidrogen. Struktur ini memungkinkan pembentukan lebih banyak ikatan hidrogen dengan meregangkan rantai polipeptida.
Apa perbedaan antara Alpha Helix dan Beta Pleated Sheet?
Struktur Lembaran Alpha Helix dan Beta Pleated
Alpha Helix:
Dalam struktur ini, tulang punggung polipeptida terikat erat di sekitar sumbu imajiner sebagai struktur spiral. Ia juga dikenal sebagai susunan helicoidal dari rantai peptida.
Pembentukan struktur alfa heliks terjadi ketika rantai polipeptida dipelintir menjadi spiral. Ini memungkinkan semua asam amino dalam rantai untuk membentuk ikatan hidrogen (ikatan antara molekul oksigen dan molekul hidrogen) satu sama lain. Ikatan hidrogen memungkinkan heliks menahan bentuk spiral dan memberikan kumparan yang rapat. Bentuk spiral ini membuat alfa heliks sangat kuat.
Ikatan hidrogen ditunjukkan dengan titik kuning.
Lembar Beta Pleated:
Ketika dua atau lebih fragmen rantai polipeptida tumpang tindih satu sama lain, membentuk deretan ikatan hidrogen satu sama lain, struktur berikut dapat ditemukan. Itu bisa terjadi dalam dua cara; pengaturan paralel dan pengaturan anti-paralel.
Contoh struktur:
Alpha Helix: Kuku atau kuku kaki dapat diambil sebagai contoh struktur alfa heliks.
Beta Pleated Sheet: Struktur bulu mirip dengan struktur lembaran lipit beta.
Fitur struktur:
Alpha Helix: Dalam struktur alfa heliks, ada 3,6 asam amino per putaran heliks. Semua ikatan peptida adalah trans dan planar, dan gugus NH dalam ikatan peptida mengarah ke arah yang sama, yang kira-kira sejajar dengan sumbu heliks. Kelompok C = O dari semua ikatan peptida mengarah ke arah yang berlawanan, dan mereka sejajar dengan sumbu heliks. Gugus C = O dari setiap ikatan peptida terikat pada gugus NH dari ikatan peptida yang membentuk ikatan hidrogen. Semua grup R ditunjukkan keluar dari heliks.
Beta Pleated Sheet: Setiap ikatan peptida dalam lembaran lipit beta adalah planar dan memiliki trans-konformasi. Gugus ikatan peptida C = O dan NH dari rantai yang berdekatan berada pada bidang yang sama dan mengarah satu sama lain membentuk ikatan hidrogen di antara keduanya. Semua kelompok-R dalam rantai apapun dapat muncul di atas dan di bawah bidang lembaran.
Definisi:
Struktur sekunder: Ini adalah bentuk protein lipat karena ikatan hidrogen antara tulang punggung amida dan gugus karbonilnya.
