Perbedaan Kunci - Enzim vs Koenzim
Reaksi kimia mengubah satu atau lebih substrat menjadi produk. Reaksi ini dikatalisasi oleh protein khusus yang disebut enzim. Enzim bertindak sebagai katalisator untuk sebagian besar reaksi tanpa dikonsumsi. Enzim dibuat dari asam amino dan memiliki urutan asam amino unik yang terdiri dari 20 asam amino berbeda. Enzim didukung oleh molekul organik non-protein kecil yang disebut kofaktor. Koenzim adalah salah satu jenis kofaktor yang membantu enzim untuk melakukan katalisis. Perbedaan utama antara enzim dan koenzim adalah bahwa enzim adalah protein yang mengkatalisis reaksi biokimia sedangkan koenzim adalah molekul organik non-protein yang membantu enzim untuk mengaktifkan dan mengkatalisasi reaksi kimia. Enzim adalah makromolekul sedangkan koenzim adalah molekul kecil.
DAFTAR ISI
1. Gambaran Umum dan Perbedaan Utama
2. Apa itu Enzim
3. Apa itu Koenzim
4. Perbandingan Berdampingan - Enzim vs Koenzim
5. Ringkasan
Apa itu Enzim?
Enzim adalah katalis biologis sel hidup. Mereka adalah protein yang terdiri dari ratusan hingga jutaan asam amino yang terikat bersama seperti mutiara pada seutas tali. Setiap enzim memiliki urutan asam amino yang unik, dan ditentukan oleh gen tertentu. Enzim mempercepat hampir semua reaksi biokimia dalam organisme hidup. Enzim hanya mempengaruhi laju reaksi, dan keberadaannya penting untuk memulai konversi kimia karena energi aktivasi reaksi diturunkan oleh enzim. Enzim mengubah laju reaksi tanpa dikonsumsi atau tanpa mengubah struktur kimianya. Enzim yang sama dapat mengkatalisasi konversi lebih banyak dan lebih banyak substrat menjadi produk dengan menunjukkan kemampuan untuk mengkatalisasi reaksi yang sama berulang kali.
Enzim sangat spesifik. Enzim tertentu terikat dengan substrat tertentu dan mengkatalisis reaksi tertentu. Kekhususan enzim disebabkan oleh bentuk enzim tersebut. Setiap enzim memiliki situs aktif dengan bentuk dan gugus fungsi tertentu untuk pengikatan tertentu. Hanya media tertentu yang akan cocok dengan bentuk situs aktif dan terikat dengannya. Kekhususan pengikatan substrat enzim dapat dijelaskan dengan dua hipotesis yaitu hipotesis kunci dan hipotesis kunci serta hipotesis kecocokan terinduksi. Hipotesis gembok dan kunci menunjukkan kecocokan antara enzim dan substrat spesifik mirip dengan gembok dan kunci. Hipotesis kecocokan yang diinduksi mengatakan bahwa bentuk situs aktif dapat berubah agar sesuai dengan bentuk substrat tertentu yang mirip dengan sarung tangan yang dipasang di tangan.
Reaksi enzimatis dipengaruhi oleh beberapa faktor seperti pH, suhu, dll. Setiap enzim memiliki nilai suhu dan nilai pH yang optimal untuk bekerja secara efisien. Enzim juga berinteraksi dengan kofaktor non-protein seperti gugus prostetik, koenzim, aktivator, dll. Untuk mengkatalisasi reaksi biokimia. Enzim dapat dihancurkan pada suhu tinggi atau dengan keasaman tinggi atau alkalinitas karena mereka adalah protein.
Gambar 01: Model induksi fit dari aktivitas enzim.
Apa itu Koenzim?
Reaksi kimia dibantu oleh molekul non-protein yang disebut kofaktor. Kofaktor membantu enzim untuk mengkatalisasi reaksi kimia. Ada berbagai jenis kofaktor dan koenzim adalah salah satu jenis di antaranya. Koenzim adalah molekul organik yang bergabung dengan kompleks substrat enzim dan membantu proses katalisis pada reaksi. Mereka juga dikenal sebagai molekul pembantu. Mereka terdiri dari vitamin atau berasal dari vitamin. Oleh karena itu, makanan harus mengandung vitamin yang menyediakan koenzim penting untuk reaksi biokimia.
Koenzim dapat berikatan dengan situs aktif enzim. Mereka mengikat secara longgar dengan enzim dan membantu reaksi kimia dengan menyediakan gugus fungsi yang dibutuhkan untuk reaksi atau dengan mengubah konformasi struktural enzim. Oleh karena itu, pengikatan substrat menjadi mudah, dan reaksinya mengarah ke produk. Beberapa koenzim bertindak sebagai substrat sekunder dan berubah secara kimiawi pada akhir reaksi, tidak seperti enzim.
Koenzim tidak dapat mengkatalisasi reaksi kimia tanpa enzim. Mereka membantu enzim menjadi aktif dan menjalankan fungsinya. Setelah koenzim berikatan dengan apoenzim, enzim menjadi bentuk aktif enzim yang disebut holoenzim dan memulai reaksi.
Contoh koenzim adalah Adenosine triphosphate (ATP), Nicotinamide adenine dinucleotide (NAD), Flavin adenine dinucleotide (FAD), Coenzyme A, vitamin B1, B2, dan B6, dll.
Gambar 02: Pengikatan kofaktor dengan apoenzim
Apa perbedaan antara Enzim dan Koenzim?
Artikel Diff Tengah sebelum Tabel
Enzim vs Koenzim |
|
| Enzim adalah katalis biologis yang mempercepat reaksi kimia. | Koenzim adalah molekul organik yang membantu enzim untuk mengkatalisasi reaksi kimia. |
| Jenis Molekuler | |
| Semua enzim adalah protein. | Koenzim adalah non-protein. |
| Perubahan karena Reaksi | |
| Enzim tidak berubah karena reaksi kimia. | Koenzim berubah secara kimiawi sebagai hasil dari reaksi. |
| Kekhususan | |
| Enzim bersifat spesifik. | Koenzim tidak spesifik. |
| Ukuran | |
| Enzim adalah molekul yang lebih besar. | Koenzim adalah molekul yang lebih kecil. |
| Contoh | |
| Amilase, proteinase, dan kinase adalah contoh enzim. | NAD, ATP, koenzim A, dan FAD adalah contoh koenzim. |
Ringkasan - Enzim vs Koenzim
Enzim mengkatalisasi reaksi kimia. Koenzim membantu enzim untuk mengkatalisasi reaksi dengan mengaktifkan enzim dan menyediakan gugus fungsi. Enzim adalah protein yang tersusun dari asam amino. Koenzim bukanlah protein. Mereka terutama berasal dari vitamin. Inilah perbedaan antara enzim dan koenzim.
